Luận án Nghiên cứu quá trình thuỷ phân tinh bột khoai lang bằng phương pháp Enzyme tạo tinh bột tiêu hoá chậm và Isomaltooligosaccharide nhằm ứng dụng trong thực phẩm

Khoai lang có tên La tinh là Ipomoea batatas (L.) Lam, thuộc họ Covolvulus,
chi Impomoea, loài Ipomoea batatas. Theo hầu hết các nguồn tài liệu, cây hai lá
mầm này có nguồn gốc và sự thuần hóa từ Trung Mỹ hoặc Nam Mỹ cách đây ít
nhất 5000 năm [11]. Sau đó, khoai lang được đưa tới các vùng nhiệt đới, cận nhiệt
đới khác trên thế giới và trở thành cây lương thực phổ biến ở các đảo của Thái Bình
Dương [12]. Tàn tích lịch sử của khoai lang được các nhà khảo cổ học tìm thấy ở
Polynesia, do đó, giả thiết được đưa ra là người Polynesia cổ đại đã giao lưu với
những người ở bờ biển phía tây Nam Mỹ và mang khoai lang đến các đảo ở Thái
Bình Dương. Vào khoảng thế kỷ 16, cây khoai lang được du nhập vào Philippines
và Indonesia thông qua người dân, khách du lịch từ Tây Ban Nha và Bồ Đào Nha
[13]. Và sau đó, tiếp tục được các thương nhân địa phương, du khách châu Âu phân
phối sang phần còn lại của châu Á. Tại Trung Quốc, nơi có diện tích cây trồng này
lớn nhất thế giới hiện nay, khoai lang được du nhập từ Philippines đến Phúc Kiến
như một loại cây lương thực vào khoảng năm 1387 [14]. Khoai lang nhanh chóng
lan rộng khắp các nước châu Á, châu Mỹ La Tinh, châu Phi trong thế kỷ 17 và 18
do có khả năng thích nghi cao. Hiện nay, khoai lang được trồng rộng rãi trên khắp
các vùng nhiệt đới và ôn đới ấm áp [15]. 
pdf 165 trang phubao 24/12/2022 1881
Bạn đang xem 20 trang mẫu của tài liệu "Luận án Nghiên cứu quá trình thuỷ phân tinh bột khoai lang bằng phương pháp Enzyme tạo tinh bột tiêu hoá chậm và Isomaltooligosaccharide nhằm ứng dụng trong thực phẩm", để tải tài liệu gốc về máy hãy click vào nút Download ở trên.

File đính kèm:

  • pdfluan_an_nghien_cuu_qua_trinh_thuy_phan_tinh_bot_khoai_lang_b.pdf
  • docxTHÔNG TIN TÓM TẮT VỀ NHỮNG KẾT LUẬN MỚI CỦA LUẬN ÁN TIẾN SĨ.docx
  • pdfTHÔNG TIN TÓM TẮT VỀ NHỮNG KẾT LUẬN MỚI CỦA LUẬN ÁN TIẾN SĨ.pdf
  • docxTOM TAT LUAN VAN TS DUONG HONG QUAN.docx
  • pdfTOM TAT LUAN VAN TS DUONG HONG QUAN.pdf
  • docxTRÍCH YẾU LUẬN ÁN TIẾN SĨ.docx
  • pdfTRÍCH YẾU LUẬN ÁN TIẾN SĨ.pdf

Nội dung text: Luận án Nghiên cứu quá trình thuỷ phân tinh bột khoai lang bằng phương pháp Enzyme tạo tinh bột tiêu hoá chậm và Isomaltooligosaccharide nhằm ứng dụng trong thực phẩm

  1. Mixtures,” Starch - Stärke, vol. 35, no. 3, pp. 86–92, Jan. 1983. [79] M. T. P. Silva Clerici, “Physical and/or Chemical Modifications of Starch by Thermoplastic Extrusion,” in Thermoplastic Elastomers, InTech, 2012. [80] R. Hoover and Y. Zhou, “In vitro and in vivo hydrolysis of legume starches by α-amylase and resistant starch formation in legumes - A review,” Carbohydrate Polymers, vol. 54, no. 4. Elsevier, pp. 401–417, 01-Dec-2003. [81] R. F. Tester, X. Qi, and J. Karkalas, “Hydrolysis of native starches with amylases,” Animal Feed Science and Technology, vol. 130, no. 1–2. pp. 39– 54, 30-Sep-2006. [82] John C. Bouwkamp, Sweet Potato Products: A Natural Resource for the Tropics. CRC Press, 1985. [83] C. M. L. Franco, S. J. do Rio Preto, and C. F. Ciacco, “Factors that Affect the Enzymatic Degradation of Natural Starch Granules -Effect of the Size of the Granules,” Starch - Stärke, vol. 44, no. 11, pp. 422–426, Jan. 1992. [84] T. de S. Rocha, A. P. de A. Carneiro, and C. M. L. Franco, “Effect of enzymatic hydrolysis on some physicochemical properties of root and tuber granular starches,” Ciência e Tecnol. Aliment., vol. 30, no. 2, pp. 544–551, 2010. [85] Y. Mottiar and I. Altosaar, “Iodine sequestration by amylose to combat iodine deficiency disorders,” Trends in Food Science and Technology, vol. 22, no. 6. Elsevier, pp. 335–340, 01-Jun-2011. [86] Y. Nishiyama, K. Mazeau, M. Morin, M. B. Cardoso, H. Chanzy, and J. L. Putaux, “Molecular and crystal structure of 7-fold V-amylose complexed with 2-propanol,” Macromolecules, vol. 43, no. 20, pp. 8628–8636, Oct. 2010. [87] L. Tan and L. Kong, “Starch-guest inclusion complexes: Formation, structure, and enzymatic digestion,” Crit. Rev. Food Sci. Nutr., vol. 60, no. 5, pp. 780– 790, 2020. [88] H. N. Englyst, S. M. Kingman, and J. H. Cummings, “Classification and measurement of nutritionally important starch fractions,” Eur. J. Clin. Nutr., vol. 46, no. SUPPL. 2, 1992. [89] L. DS, “The glycemic index: physiological mechanisms relating to obesity, diabetes, and cardiovascular disease,” JAMA, vol. 287, no. 18, pp. 2414– 2423, May 2002. [90] J. DJ et al., “Glycemic index: overview of implications in health and disease,” Am. J. Clin. Nutr., vol. 76, no. 1, 2002. [91] E. KN, V. S, E. HN, and L. V, “Glycaemic index of cereal products explained by their content of rapidly and slowly available glucose,” Br. J. Nutr., vol. 89, no. 3, pp. 329–339, Mar. 2003. 125
  2. [106] A. R. Jo et al., “Preparation of slowly digestible sweet potato Daeyumi starch by dual enzyme modification,” Carbohydr. Polym., vol. 143, pp. 164–171, Jun. 2016. [107] M. Miao, S. Xiong, F. Ye, B. Jiang, S. W. Cui, and T. Zhang, “Development of maize starch with a slow digestion property using maltogenic α-amylase,” Carbohydr. Polym., vol. 103, no. 1, pp. 164–169, Mar. 2014. [108] M. Miao, T. Zhang, H. Jiang, F. Ye, and B. Jiang, “Enzymatic modification of corn starch with 4-α-glucanotransferase results in increasing slow digestible and resistant starch,” Int. J. Biol. Macromol., vol. 65, pp. 208–214, 2014. [109] Yong-Cheng Shi, Xiaoyuan Cui, Anne M. Birkett, and Michael G. Thatcher, “Slowly digestible starch product,” US6929817B2, 14-May-2002. [110] Harmeet S. Guraya, Charles James, and Elaine T. Champagne, “Effect of Enzyme Concentration and Storage Temperature on the Formation of Slowly Digestible Starch from Cooked Debranched Rice Starch,” Starch - Stärke, vol. 53, no. 3–4, pp. 131–139, 2001. [111] M. van Oort, “Enzymes in Food Technology - Introduction,” Enzym. Food Technol. Second Ed., pp. 1–17, Sep. 2009. [112] F. Zeng, F. Chen, F. Kong, Q. Gao, R. M. Aadil, and S. Yu, “Structure and digestibility of debranched and repeatedly crystallized waxy rice starch,” Food Chem., vol. 187, pp. 348–353, 2015. [113] Y. Tian, Y. Li, Z. Jin, and X. Xu, “A novel molecular simulation method for evaluating the endothermic transition of amylose recrystallite,” Eur. Food Res. Technol., vol. 229, no. 6, pp. 853–858, 2009. [114] E. Y. Park, B. K. Baik, and S. T. Lim, “Influences of temperature-cycled storage on retrogradation and in vitro digestibility of waxy maize starch gel,” J. Cereal Sci., vol. 50, no. 1, pp. 43–48, Jul. 2009. [115] L. Zhang, X. Hu, X. Xu, Z. Jin, and Y. Tian, “Slowly digestible starch prepared from rice starches by temperature-cycled retrogradation,” Carbohydr. Polym., 2011. [116] S. G. Haralampu, “Resistant starch - a review of the physical properties and biological impact of RS3,” Carbohydr. Polym., vol. 41, no. 3, pp. 285–292, 2000. [117] H. XP, X. YY, J. ZY, X. XM, and C. HQ, “Effect of single-, dual-, and triple- retrogradation treatments on in vitro digestibility and structural characteristics of waxy wheat starch,” Food Chem., vol. 157, pp. 373–379, Aug. 2014. [118] R. Eerlingen, M. Crombez, and J. Delcour, “Enzyme-resistant starch: I. Quantitative and qualitative influence of incubation time and temperature of autoclaved starch on resistant starch formation,” Cereal Chem., 1993. 127
  3. [131] Z. Fujimoto et al., “Isomaltooligosaccharide-binding structure of Paenibacillus sp. 598K cycloisomaltooligosaccharide glucanotransferase.,” Biosci. Rep., vol. 37, no. 2, 2017. [132] T. Oguma, K. Tobe, and M. Kobayashi, “Purification and properties of a novel enzyme from Bacillus spp. T-3040, which catalyses the conversion of dextran to cyclic isomaltooligosaccharides,” FEBS Lett., vol. 345, no. 2–3, pp. 135–138, May 1994. [133] A. Ketabi, L. A. Dieleman, and M. G. Gänzle, “Influence of isomalto- oligosaccharides on intestinal microbiota in rats,” J. Appl. Microbiol., vol. 110, no. 5, pp. 1297–1306, May 2011. [134] Y. Hu, A. Ketabi, A. Buchko, and M. G. Gänzle, “Metabolism of isomalto- oligosaccharides by Lactobacillus reuteri and bifidobacteria,” Lett. Appl. Microbiol., vol. 57, no. 2, pp. 108–114, Aug. 2013. [135] M. Casa-Villegas, J. Marín-Navarro, and J. Polaina, “Amylases and related glycoside hydrolases with transglycosylation activity used for the production of isomaltooligosaccharides,” Amylase, vol. 2, no. 1, pp. 17–29, Jul. 2018. [136] T. Kohmoto, F. Fukui, H. Takaku, Y. Machida, M. Arai, and T. Mitsuoka, “Effect of Isomalto-oligosaccharides on Human Fecal Flora,” Bifidobact. Microflora, vol. 7, no. 2, pp. 61–69, 1988. [137] Q. Gu, Y. Yang, G. Jiang, and G. Chang, “Study on the regulative effect of isomaltooligosaccharides on human intestinal flora,” Wei Sheng Yan Jiu, vol. 32, no. 1, pp. 54–5, Jan. 2003. [138] T. Kaneko et al., “Effects of Isomaltooligosaccharides Intake on Defecation and Intestinal Environment in Healthy Volunteers,” J. Home Econ. Japan, vol. 44, no. 4, pp. 245–254, Apr. 1993. [139] T. Kohmoto, F. Fukui, H. Takaku, and T. Mitsuoka, “Dose-response test of isomaltooligosaccharides for increasing fecal bifidobacteria,” Agric. Biol. Chem., vol. 55, no. 8, pp. 2157–2159, 1991. [140] T. Kaneko, T. Kohmoto, H. Kikuchi, M. Shiota, H. Iino, and T. Mitsuoka, “Effects of Isomaltooligosaccharides with Different Degrees of Polymerization on Human Fecal Bifidobacteria,” Biosci. Biotechnol. Biochem., vol. 58, no. 12, pp. 2288–2290, Jan. 1994. [141] H. L. Chen, Y. H. Lu, J. J. Lin, and L. Y. Ko, “Effects of isomalto- oligosaccharides on bowel functions and indicators of nutritional status in constipated elderly men.,” J. Am. Coll. Nutr., vol. 20, no. 1, pp. 44–9, Feb. 2001. [142] H.-F. Wang, P.-S. Lim, M.-D. Kao, E.-C. Chan, L.-C. Lin, and N.-P. Wang, “Use of isomalto-oligosaccharide in the treatment of lipid profiles and constipation in hemodialysis patients,” J. Ren. Nutr., vol. 11, no. 2, pp. 73– 79, Apr. 2001. 129
  4. [157] H. Taniguchi and Y. Honnda, “Amylases,” in Encyclopedia of Microbiology, Elsevier Inc., 2009, pp. 159–173. [158] I. Tintu, K. V. Dileep, C. Remya, A. Augustine, and C. Sadasivan, “6- Gingerol inhibits fungal alpha amylase: Enzyme kinetic and molecular modeling studies,” Starch - Stärke, vol. 64, no. 8, pp. 607–612, Aug. 2012. [159] R. F. Tester and X. Qi, “β-limit dextrin – Properties and applications,” Food Hydrocoll., vol. 25, no. 8, pp. 1899–1903, Dec. 2011. [160] L. A. Bello-Pérezz, O. Paredes-López, P. Roger, and P. Colonna, “Molecular characterization of amylopectins,” Cereal Chem., vol. 73, no. 1, pp. 12–17, Jan. 1996. [161] R. F. Tester, J. Karkalas, and X. Qi, “Starch—composition, fine structure and architecture,” J. Cereal Sci., vol. 39, no. 2, pp. 151–165, Mar. 2004. [162] M. W. Kearsley and S. Z. Dziedzic, Handbook of Starch Hydrolysis Products aud their Derivatives. Chapman and Hall, 1995. [163] A. Kunamneni and S. Singh, “Improved high thermal stability of pullulanase from a newly isolated thermophilic Bacillus sp. AN-7,” Enzyme Microb. Technol., vol. 39, no. 7, pp. 1399–1404, Nov. 2006. [164] S. U. Nair, R. S. Singhal, and M. Y. Kamat, “Induction of pullulanase production in Bacillus cereus FDTA-13,” Bioresour. Technol., vol. 98, no. 4, pp. 856–859, Mar. 2007. [165] S. Zareian, K. Khajeh, B. Ranjbar, B. Dabirmanesh, M. Ghollasi, and N. Mollania, “Purification and characterization of a novel amylopullulanase that converts pullulan to glucose, maltose, and maltotriose and starch to glucose and maltose,” Enzyme Microb. Technol., vol. 46, no. 2, pp. 57–63, Feb. 2010. [166] A. Rudiger, P. L. Jorgensen, and G. Antranikian, “Isolation and characterization of a heat-stable pullulanase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus woesei after cloning and expression of its gene in Escherichia coli,” Appl. Environ. Microbiol., vol. 61, no. 2, pp. 567–575, Feb. 1995. [167] E. Ben Messaoud, Y. Ben Ammar, L. Mellouli, and S. Bejar, “Thermostable pullulanase type I from new isolated Bacillus thermoleovorans US105: Cloning, sequencing and expression of the gene in E. coli,” Enzyme Microb. Technol., vol. 31, no. 6, pp. 827–832, Nov. 2002. [168] H. Leemhuis, “Properties and applications of starch-converting enzymes of the a-amylase family,” J Biotechnol. [169] A. Roy, E. Ben Messaoud, and S. Bejar, “Isolation and purification of an acidic pullulanase type II from newly isolated Bacillus sp. US149,” Enzyme Microb. Technol., vol. 33, no. 5, pp. 720–724, Oct. 2003. [170] M. J. E. C. Van Der Maarel, B. Van Der Veen, J. C. M. Uitdehaag, H. 131
  5. glycosidases and glycosynthases,” Carbohydr. Res., vol. 342, no. 12–13, pp. 1581–1594, 2007. [182] N. Kato, S. Suyama, M. Shirokane, M. Kato, T. Kobayashi, and N. Tsukagoshi, “Novel α-Glucosidase from Aspergillus nidulans with Strong Transglycosylation Activity,” Society, vol. 68, no. 3, pp. 1250–1256, 2002. [183] B. V. McCleary, T. S. Gibson, H. Sheehan, A. Casey, L. Horgan, and J. O’Flaherty, “Purification, properties, and industrial significance of transglucosidase from Aspergillus niger,” Carbohydr. Res., vol. 185, no. 1, pp. 147–162, 1989. [184] A. Kita, H. Matsui, A. Somoto, A. Kimura, M. Takata, and S. Chiba, “Substrate specificity and subsite affinities of crystalline α-glucosidase from Aspergillus niger,” Agric. Biol. Chem., vol. 55, no. 9, pp. 2327–2335, 1991. [185] S. Chiba, T. Saeki, and T. Shimomura, “Substrate specificity of saccharomyces logos α-glucosidase,” Agric. Biol. Chem., vol. 37, no. 8, pp. 1831–1836, 1973. [186] T. P. Frandsen and B. Svensson, “Plant α-glucosidases of the glycoside hydrolase family 31. Molecular properties, substrate specificity, reaction mechanism, and comparison with family members of different origin,” Plant Molecular Biology, vol. 37, no. 1. pp. 1–13, 1998. [187] Okada Shigetaka, Kitahata Sumio, Yoshikawa Shigeharu, Sugimoto Toshiyuki, and Sugimoto Kaname, “Process for the production of branching enzyme, and a method for improving the qualities of food products therewith,” US445416, 1984. [188] M. L. Shinohara, M. Ihara, M. Abo, M. Hashida, S. Takagi, and T. C. Beck, “A novel thermostable branching enzyme from an extremely thermophilic bacterial species, Rhodothermus obamensis,” Appl. Microbiol. Biotechnol., vol. 57, no. 5–6, pp. 653–659, 2001. [189] M. Palomo et al., “Thermus thermophilus glycoside hydrolase family 57 branching enzyme: Crystal structure, mechanism of action, and products formed,” J. Biol. Chem., vol. 286, no. 5, pp. 3520–3530, Feb. 2011. [190] X. Roussel et al., “Characterization of substrate and product specificity of the purified recombinant glycogen branching enzyme of Rhodothermus obamensis,” Biochim. Biophys. Acta - Gen. Subj., vol. 1830, no. 1, pp. 2167– 2177, Jan. 2013. [191] E. J. Kim, S. I. Ryu, H. A. Bae, N. T. Huong, and S. B. Lee, “Biochemical characterisation of a glycogen branching enzyme from Streptococcus mutans: Enzymatic modification of starch,” Food Chem., vol. 110, no. 4, pp. 979–984, Oct. 2008. [192] H. Takata, T. Takaha, S. Okada, M. Takagi, and T. Imanaka, “Cyclization reaction catalyzed by branching enzyme,” J. Bacteriol., vol. 178, no. 6, pp. 133
  6. 2021. [205] S. Khatoon, Y. N. Sreerama, D. Raghavendra, S. Bhattacharya, and K. K. Bhat, “Properties of enzyme modified corn, rice and tapioca starches,” Food Res. Int., vol. 42, no. 10, pp. 1426–1433, Dec. 2009. [206] Megazyme, “Alpha-amylase assay procedure (ceralpha method) for the measurement of plant and microbial alpha-amylases,” 2018. [207] Megazyme, “Beta-Amylase Assay Procedure (Betamyl-3 Method),” 2019. [208] Megazyme, “Assay of Pullulanase using Red-Pullulan,” 2017. [209] S. Yoon, R. Mukerjea, and J. F. Robyt, “Specificity of yeast (Saccharomyces cerevisiae) in removing carbohydrates by fermentation,” Carbohydr. Res., vol. 338, no. 23, pp. 1127–1132, 2003. [210] S. Chiba and T. Shimomura, “Thin-layer chromatography of oligosaccharides,” Agric. Biol. Chem., vol. 29, no. 5, pp. 486–487, 1965. [211] P. Van Hung and N. Morita, “Physicochemical properties of hydroxypropylated and cross-linked starches from A-type and B-type wheat starch granules,” Carbohydr. Polym., vol. 59, no. 2, pp. 239–246, Jan. 2005. [212] C. Cai, L. Lin, J. Man, L. Zhao, Z. Wang, and C. Wei, “Different structural properties of high-amylose maize starch fractions varying in granule size,” J. Agric. Food Chem., vol. 62, no. 48, pp. 11711–11721, Dec. 2014. [213] R. B. Yadav, N. Kumar, and B. S. Yadav, “Characterization of banana, potato, and rice starch blends for their physicochemical and pasting properties,” Cogent Food Agric., vol. 2, no. 1, Jan. 2016. [214] H. L. Lee and B. Yoo, “Effect of hydroxypropylation on physical and rheological properties of sweet potato starch,” LWT - Food Sci. Technol., vol. 44, no. 3, pp. 765–770, Apr. 2011. [215] Z. Chen, L. Sagis, A. Legger, J. P. H. Linssen, H. A. Schols, and A. G. J. Voragen, “Evaluation of Starch Noodles Made from Three Typical Chinese Sweet-potato Starches,” J. Food Sci., vol. 67, no. 9, pp. 3342–3347, Nov. 2002. [216] Sorada Yoenyongbuddhagal and Athapol Noomhorm, “Effect of Raw Material Preparation on Rice Vermicelli Quality,” Mater. Sci., vol. 54, no. 11, pp. 534–539, Nov. 2002. [217] Z. Chen, H. A. Schols, and A. G. J. Voragen, “Physicochemical Properties of Starches Obtained from Three Varieties of Chinese Sweet Potatoes,” J. Food Sci., vol. 68, no. 2, pp. 431–437, Mar. 2003. [218] M. Tsakama, A. M. Mwangwela, T. A. Manani, and N. M. Mahungu, “Physicochemical and pasting properties of starch extracted from eleven sweetpotato varieties,” African J. Food Sci. Technol., vol. 1, no. 4, pp. 90– 135
  7. [232] L. S. Collado and H. Corke, “Properties of starch noodles as affected by sweetpotato genotype,” Cereal Chem., vol. 74, no. 2, pp. 182–187, Mar. 1997. [233] A. A. Karim, M. H. Norziah, and C. C. Seow, “Methods for the study of starch retrogradation,” Food Chem., vol. 71, no. 1, pp. 9–36, Oct. 2000. [234] A. Kaur, N. Singh, R. Ezekiel, and H. S. Guraya, “Physicochemical, thermal and pasting properties of starches separated from different potato cultivars grown at different locations,” Food Chem., vol. 101, no. 2, pp. 643–651, Jan. 2007. [235] M. Kuddus, “Chapter 1 - Introduction to Food Enzymes,” Enzym. Food Biotechnol. Prod. Appl. Futur. Prospect., pp. 1–18, 2019. [236] P. Tomasik and D. Horton, Enzymatic conversions of starch, 1st ed., vol. 68. Elsevier Inc., 2012. [237] J. Su and J. Cheng, “Optimization of pullulanase hydrolysis technology in processing modified extrusion starch films,” Nongye Gongcheng Xuebao/Transactions Chinese Soc. Agric. Eng., 2010. [238] S. Wu, H. Chen, Q. Tong, X. Xu, and Z. Jin, “Preparation of maltotriose by hydrolyzing of pullulan with pullulanase,” Eur. Food Res. Technol. 2009 2295, vol. 229, no. 5, pp. 821–824, Aug. 2009. [239] H. Zhang and Z. Jin, “Preparation of resistant starch by hydrolysis of maize starch with pullulanase,” Carbohydr. Polym., vol. 83, no. 2, pp. 865–867, 2011. [240] Z. H. Lu, N. Belanger, E. Donner, and Q. Liu, “Debranching of pea starch using pullulanase and ultrasonication synergistically to enhance slowly digestible and resistant starch,” Food Chem., vol. 268, no. June, pp. 533–541, 2018. [241] H. Zhang, R. Wang, Z. Chen, and Q. Zhong, “Enzymatically modified starch with low digestibility produced from amylopectin by sequential amylosucrase and pullulanase treatments,” Food Hydrocoll., vol. 95, pp. 195–202, 2019. [242] R. S. Singh and T. Singh, “Inulinase and pullulanase production from agro- industrial residues,” in Industrial Biotechnology, 2019, pp. 1–30. [243] V. J. Morris, “Starch gelation and retrogradation,” Trends Food Sci. Technol., vol. 1, no. C, pp. 2–6, 1990. [244] S. I. Shin, H. J. Choi, K. M. Chung, B. R. Hamaker, K. H. Park, and T. W. Moon, “Slowly Digestible Starch from Debranched Waxy Sorghum Starch: Preparation and Properties,” Cereal Chem., vol. 81, no. 3, pp. 404–408, May 2004. [245] Louise Slade and Harry Levine, “Recent Advances in Starch Retrogradation,” in Industrial Polysaccharides - The Impact of Biotechnology and Advanced 137
  8. PHỤ LỤC Phụ lục A: Số liệu nghiên cứu quy trình tổng hợp IMO và kết quả phân tích thống kê Phụ lục B: Giản đồ kết quả phân tích hàm lượng IMO bằng HPLC-RID Phụ lục C: Số liệu nghiên cứu quy trình tổng hợp SDS Phụ lục D: Kiểm tra sự hiện diện của glucose, maltose và maltotriose bằng sắc ký bản mỏng (TLC) Phụ lục E: Thành phần dinh dưỡng của tinh bột khoai lang Phụ lục F: Sắc ký đồ chất chuẩn trong phân tích HPLC-RID Phụ lục A: Số liệu nghiên cứu quy trình tổng hợp IMO và kết quả phân tích thống kê Phụ lục 1A: Ảnh hưởng của nồng độ enzyme α- amylase đến quá trình dịch hóa tinh bột khoai lang Nồng độ enzyme α- amylase (CU/g) DE 0,3 8,29 ± 0,24a 0,5 11,00 ±0,28b 1,0 15,03 ± 0,35c 1,5 16,45 ± 0,49d 2,0 17,25 ± 0,36e 2,5 18,51 ± 0,63f Phụ lục 2A: Ảnh hưởng của thời gian đến quá trình dịch hóa tinh bột khoai lang Thời gian dịch hóa (giờ) DE 15 12,35 ± 0,42a 30 15,03 ± 0,35b 60 18,76 ± 0,68c 90 20,02 ± 0,58d 120 21,07 ± 0,56e 150 22,23 ± 0,40f 1
  9. Phụ lục 3B: Ảnh hưởng của pH gắn nhánh đến hàm lượng IMO (pH5,0) Phụ lục 4B: Ảnh hưởng của pH gắn nhánh đến hàm lượng IMO (pH 5,5) Phụ lục 5B: Ảnh hưởng của pH gắn nhánh đến hàm lượng IMO (pH 6,0) 3
  10. Phụ lục 9B: Ảnh hưởng của nhiệt độ gắn nhánh đến hàm lượng IMO (65°C) Phụ lục 10B: Ảnh hưởng của nhiệt độ gắn nhánh đến hàm lượng IMO (70°C) Phụ lục 11B: Ảnh hưởng của nồng độ enzyme transglucosidase đến hàm lượng IMO (10 U/g) 5
  11. Phụ lục 14B: Ảnh hưởng của nồng độ enzyme transglucosidase đến hàm lượng IMO (25 U/g) Phụ lục 15B: Ảnh hưởng của nồng độ enzyme transglucosidase đến hàm lượng IMO (30 U/g) Phụ lục 16B: Ảnh hưởng của thời gian gắn nhánh đến hàm lượng IMO (6 giờ) 7
  12. Phụ lục 20B: Ảnh hưởng của thời gian gắn nhánh đến hàm lượng IMO (48 giờ) Phụ lục 21B: Ảnh hưởng của thời gian gắn nhánh đến hàm lượng IMO (72 giờ) 9
  13. 60 24,87 ± 1,54b 65 22,00 ± 0,40d Phụ lục 5C: Ảnh hưởng của thời gian thủy phân pullulanase tới khả năng tiêu hóa của tinh bột khoai lang Thời gian (giờ) Hàm lượng SDS (%) 1 19,09 ± 1,93a 2 21,46 ± 1,58a 3 23,65 ± 0,79b 4 27,01 ± 0,91c 5 28,59 ± 0,72de 6 29,64 ± 1,78e 7 29,70 ± 1,56e 8 25,75 ± 3,08f Phụ lục D: Kiểm tra sự hiện diện của glucose, maltose và maltotriose bằng sắc ký bản mỏng (TLC) (a) Chất chuẩn: Glucose, maltose, maltotriose, isomaltose, isomaltotriose (b) Kiểm tra sự hiện diện của glucose, maltose và maltotriose trong dung dịch IMO sau khi xử lý với nấm men 11
  14. Phụ lục 2F: Giản đồ sắc ký hỗn hợp chất chuẩn Maltose (DP2), Maltotriose (DP3), Maltotetraose (DP4), Maltopentaose (DP5), Maltohexaose (DP6), Maltoheptaose (DP7) (1000 ppm) Phụ lục 3F: Giản đồ sắc ký hỗn hợp chất chuẩn Maltooctaose (DP8), Maltononaose (DP9), Maltodecaose (DP10) (500 ppm) 13